De la parrilla al laboratorio: el camino de las enzimas
ser humano
En México, y especialmente en el norte, existe un ritual social que desde mi infancia me ha cautivado: la carnita asada. Este evento, más que una simple comida, es un acto cargado de simbolismo y tradición. Es una oportunidad para estrechar lazos, celebrar logros, incluso hacer negocios o simplemente disfrutar del placer de la convivencia. De niño, lo que más capturaba mi atención no era tanto el momento de asar la carne en las brasas, sino lo que sucedía antes, en la cocina: observaba con curiosidad cómo, con solo añadir unas rodajas de piña o unos polvos que para ese entonces parecían mágicos (era condimento ablandador de carne), la carne cambiaba de textura, volviéndose más suave y jugosa. Este fenómeno me intrigaba profundamente, pero nunca entendí completamente qué lo causaba.
Tras años de aprender sobre átomos, moléculas y las bases de la vida, fue hasta mitad de la preparatoria, en una clase de biología (impartida por don Ramón), que finalmente las piezas comenzaron a encajar y surgió la palabra enzima. Dentro de las muchas cosas que no sabía, dos me sorprendieron especialmente: primero, que estas enzimas eran proteínas que aceleraban procesos químicos que, sin ellas, tomarían muchísimo más tiempo [1]; y segundo, que don Ramón (de quien, los del pueblo, no sabíamos más que ese nombre) era biólogo. Y no, no hablo del mismo personaje de cierta vecindad famosa, aunque en clase no faltaban los chistes al respecto. Por fin, todo comenzó a tener sentido, fue como si, de pronto, la vida misma revelara uno de sus secretos mejor guardados. Me explicó que cada enzima tiene una forma específica que le permite interactuar con una molécula determinada, conocida como sustrato, como si fuera una llave que encaja en una cerradura (de hecho, el modelo de esta unión fue conocido como “llave-cerradura”; el aceptado hoy en día se llama “modelo inducido”) [2]. Esta interacción ocurre en una región específica de la enzima llamada “sitio activo”, donde se lleva a cabo la reacción química.
El biólogo Ramón nos explicó que las enzimas son esenciales para procesos como la digestión, la producción de energía, entre otras funciones esenciales en el cuerpo. De todos los ejemplos que compartió, hubo uno en particular que captó mi atención: la papaína, una enzima presente en la papaya y un ingrediente clave en muchos ablandadores de carne [3], sí, esos mismos que usamos en la carnita asada del domingo. En ese instante, todo empezó a tener sentido.
Se me explicó que la papaína rompe las largas cadenas de proteínas en la carne, un proceso conocido como hidrólisis. Al descomponer estas moléculas, la carne se vuelve más tierna y fácil de masticar. Recordé entonces cómo mi familia, aunque no está familiarizada con el término “enzimas”, utilizaba estas rodajas de fruta o polvos mágicos con una especie de intuición heredada, perfeccionando el arte de marinar la carne para la carnita asada.
Conforme avancé en mi formación académica, y en particular durante la universidad, el mundo de las enzimas se reveló ante mí con una profundidad y fascinación. Descubrí cómo factores como la temperatura y el pH son determinantes en su actividad, ya que cada enzima tiene un rango óptimo en el que funciona de manera eficiente. Fuera de estos límites, su rendimiento disminuye drásticamente o incluso deja de funcionar por completo [1]. Esta comprensión me permitió apreciar la importancia de controlar estas condiciones, no sólo en procesos industriales, sino también en situaciones cotidianas, como en la preparación de alimentos. Un ejemplo claro es la marinada de carne, donde el pH influye en la textura y sabor del producto final.
Esto me quedó más claro durante una práctica de laboratorio. Estábamos midiendo la actividad de una enzima a distintas temperaturas, y al principio todo parecía sencillo: a mayor temperatura, mayor velocidad de reacción. Pero fue justo cuando cruzamos cierto límite térmico que la reacción se detuvo por completo. Ahí fue cuando el profesor, con una sonrisa medio burlona, nos dijo: “Ahora sí, la mataron… la enzima ya no sirve”. Esta catástrofe ocurrió debido a que las enzimas, en general, funcionan bien alrededor de los 40 °C, aunque algunas dependiendo su origen resisten temperaturas extremas [4]. Haga clic o pulse aquí para escribir texto. Pero en términos generales, si se sobrepasa ese rango óptimo, el calor rompe los enlaces que mantienen su estructura, desnaturalizándola y anulando su función. Desde entonces, cada vez que escucho la palabra “desnaturalizar”, recuerdo ese tubo de ensayo que dejó de cambiar de color… y esa lección que no estaba en la práctica de laboratorio.
Fue en esa misma práctica de laboratorio donde, además de evaluar el efecto de la temperatura, también exploramos cómo influía el pH en la actividad enzimática. A mi equipo nos asignaron preparar una solución con un pH muy ácido y medir la actividad enzimática en esas condiciones. Creímos que no afectaría demasiado la reacción… pero estábamos muy equivocados. Al añadir la enzima, no pasó absolutamente nada: ni un leve cambio de color, ni espuma, ni señales de actividad. Pensamos que habíamos cometido un error técnico, como haber olvidado agregar el sustrato… o incluso la enzima misma. Sin embargo, pronto comprendimos que el problema era más profundo: desconocíamos que la mayoría de las enzimas funcionan de manera óptima en un rango de pH entre 7 y 8, y que, al desviarse hacia niveles muy ácidos o básicos, sus sitios activos se alteran, impidiendo la unión con el sustrato [4]. Esa práctica me hizo comprender en carne propia (sí, más carne, aunque esta vez no asada) lo increíblemente sensibles que pueden ser estas proteínas. Después de desnaturalizar o “matar” enzimas, como decía con humor mi profesor, me di cuenta de que ya me había convertido en un asesino serial… de enzimas. Bueno, es broma. Lo que realmente entendí ese día fue algo mucho más valioso que cualquier gráfica de actividad enzimática: aprendí que la ciencia no se memoriza, se vive. Y que, a veces, para entender cómo funciona algo, primero hay que verlo dejar de funcionar.
El arte de obtener y fabricar enzimas
También aprendí que la obtención de estas proteínas no se limita a frutas como la papaya o la piña, rica en bromelina, sino que también pueden producirse de manera controlada y a gran escala mediante el uso de microorganismos. Estos microorganismos funcionan como pequeñas fábricas vivientes, capaces de generar enzimas específicas en función de las condiciones de cultivo [3]. Además, las enzimas microbianas, dependiendo del microorganismo empleado, presentan características únicas que las hacen más resistentes a factores como variaciones de temperatura, pH y otras condiciones adversas de reacción, lo que las convierte en opciones viables para una gran variedad de procesos [5].
Una de las que más me sorprendió fue la alfa-amilasa, debido a su papel clave en diversos procesos industriales. Por ejemplo, en la industria alimentaria se utiliza para obtener azúcares simples a partir del almidón, y en la industria papelera actúa sobre el almidón utilizado en el recubrimiento del papel, lo que mejora su apariencia y resistencia. Además, la alfa-amilasa tiene aplicaciones importantes en otras industrias, como de detergentes y la producción de biocombustibles [6]. Esta enzima, con múltiples aplicaciones, suele producirse a gran escala mediante bacterias u hongos en instalaciones especializadas llamadas biorreactores, que funcionan como una “olla de presión” gigante y sofisticada, diseñada para crear el ambiente ideal donde los microorganismos pueden crecer y desempeñar sus funciones al máximo [7]. Este equipo controla cuidadosamente factores como la temperatura, el pH, el oxígeno y los nutrientes, permitiendo que los microorganismos produzcan grandes cantidades de enzimas de forma eficiente.
Pero en mi entonces joven cabeza surgió una duda: ¿por qué producir tantas enzimas? ¿Acaso se celebran tantas carnitas asadas en el mundo? La respuesta se encuentra en su utilidad más allá de la cocina. Como se mencionó anteriormente, las enzimas tienen una amplia variedad de aplicaciones industriales. Son fundamentales en sectores como el farmacéutico, donde se emplean para desarrollar medicamentos y tratamientos a través de catalizar reacciones químicas que ocurren en el cuerpo, y en la industria de los detergentes, donde se utilizan para formular productos capaces de eliminar manchas difíciles, como las de grasa, proteínas o almidón, descomponiéndolas en moléculas más simples que el agua puede remover con mayor facilidad [8]. Sin embargo, es en la industria alimentaria donde estas proteínas brillan con particular relevancia. Un ejemplo fascinante es la industria cervecera, que emplea enzimas en diversas etapas de producción.
Aunque el proceso de elaboración de cerveza pueda parecer un fenómeno moderno, sus raíces se remontan a la antigua civilización egipcia. En aquel entonces, la cerveza no sólo era una bebida cotidiana, sino que también gozaba de un estatus divino y un profundo simbolismo espiritual. Además, se cree que los constructores de las pirámides consumían alrededor de 10 pintas diarias —equivalentes a unas 4 caguamas— como parte de su dieta [9]. Esto probablemente les servía como fuente de hidratación y energía, algo comparable a lo que ocurre con quienes necesitan rehidratarse después de un extenuante partido de fútbol dominical. Este arte, que comenzó con métodos rudimentarios, ha sido perfeccionado a lo largo de los siglos hasta llegar a las sofisticadas técnicas cerveceras que disfrutamos en la actualidad.
En la actualidad, el proceso de producción de la cerveza suele dividirse en siete pasos principales: malteado y molienda, maceración, filtración del mosto, hervido, fermentación, maduración y envasado. Aunque el número y nombre de las etapas pueden variar ligeramente según la fuente, nos enfocaremos en los dos primeros pasos, ya que son donde las enzimas juegan un papel fundamental.
El poder oculto
Toda buena carnita asada comienza con una cerveza bien fría. Pero para que esa cerveza exista y llegue a nuestras manos, debe llevarse a cabo todo un proceso cervecero que inicia con el malteado. Este paso fundamental, en el que se desarrollan enzimas en granos como la cebada, el grano más utilizado debido a su alto contenido enzimático, que le otorga una notable actividad diastásica: la capacidad de transformar los almidones del grano en azúcares más simples, una función que resulta esencial durante el proceso de macerado. Estos azúcares pueden ser de dos tipos: dextrinas, que son azúcares no fermentables responsables de aportar cuerpo, y azúcares fermentables como la glucosa, maltosa y maltotriosa, que actúan como fuente de energía para las levaduras durante la fermentación, convirtiéndose en alcohol, dióxido de carbono y otros compuestos de sabor y aroma [10]. Este proceso de malteado se compone de tres etapas principales: remojo, germinación y secado [10]. Durante el remojo, los granos se hidratan para activar las enzimas naturales presentes en la cebada. Posteriormente, en la etapa de germinación, los granos comienzan a desarrollar brotes mientras liberan y activan enzimas como amilasas (una enzima que rompe enlaces entre azucares) y las proteasas (que como la papína y la bromelina, rompen a las proteínas), esenciales para descomponer el almidón y las proteínas en moléculas más pequeñas que serán aprovechadas durante la fermentación. Finalmente, los granos germinados se someten a un proceso controlado de secado en hornos, lo que detiene su crecimiento, preserva las enzimas activas y contribuye a los sabores y colores distintivos de la malta.
Después del malteado, los granos secos se muelen para romper su estructura externa y exponer su interior. Esto facilita la extracción de azúcares y nutrientes durante la siguiente etapa: la maceración. En esta etapa, la malta molida se mezcla con agua caliente en un recipiente llamado macerador. Aquí es donde las enzimas activadas durante el malteado entran en acción.
Las amilasas desempeñan un papel clave al descomponer el almidón de la malta en azúcares fermentables, como la maltosa, mientras que las proteasas actúan sobre las proteínas, fragmentándolas en péptidos más pequeños y aminoácidos libres [11]. Para optimizar la actividad enzimática, se controlan cuidadosamente la temperatura del agua y el pH, generalmente manteniéndose entre 62 °C y 70 °C, el rango ideal para que estas enzimas trabajen de manera eficiente [11]. Este proceso da como resultado un líquido dulce y azucarado conocido como mosto dulce.
Este mosto dulce es la base de la fermentación, un proceso en el que las levaduras, microorganismos esenciales en la elaboración de la cerveza, consumen los azúcares fermentables y los aminoácidos libres. Durante este proceso, las levaduras producen etanol, el alcohol característico de la cerveza, además de una variedad de compuestos que contribuyen al aroma y sabor característicos de cada estilo de cerveza [12,13].
El malteado y la maceración son etapas fundamentales para desbloquear y aprovechar los recursos almacenados en los granos de cebada. Las enzimas son las protagonistas de estos procesos iniciales, transformando componentes complejos en moléculas simples que las levaduras utilizarán en la fermentación, sentando las bases para el arte de hacer cerveza. En algunos casos, para acelerar o hacer más eficientes estos procesos, se recurre al uso de enzimas exógenas, que son aquellas añadidas de manera externa en lugar de las producidas naturalmente por los granos. Asimismo, cuando se emplean materias primas distintas a la cebada, como sorgo, avena u otros granos, para la elaboración de nuevos productos, el uso de enzimas exógenas se vuelve necesario para compensar las diferencias en su composición y garantizar una transformación eficiente de los almidones y proteínas.
Dada la creciente demanda de producción y la necesidad de optimizar los procesos cerveceros, la producción de enzimas para uso industrial, incluida la industria cervecera, se ha vuelto fundamental. En la actualidad, una tendencia en la producción de enzimas es aprovechar desechos o subproductos industriales bajo el enfoque de economía circular [14]. Este modelo no sólo genera beneficios económicos a partir de residuos, sino que también contribuye a reducir el impacto ambiental al reutilizar materiales que, de otro modo, se convertirían en desechos. Así, se logra una sinergia entre sostenibilidad y rentabilidad, promoviendo prácticas industriales más responsables y eficientes. Como bien señala Richard Branson: “La basura de un hombre es el tesoro de otro”. Siguiendo esta filosofía, actualmente, junto con los profesores Elsa Ibarra, Yetzemani Huitrón y un equipo de estudiantes del Tecnológico de Monterrey, colaboramos con la cervecería Interstellar Brewing, dirigida por Glenn Brumby, quien, motivado por la necesidad de innovar en el rubro cervecero y generar nuevos productos utilizando diferentes materias primas, se acercó a nosotros para discutir su problemática en la producción y en qué se podría hacer con los desechos generados. El acercamiento planteado permitiría solucionar ambas situaciones: optimizar sus procesos y reducir su impacto ambiental. El objetivo del proyecto propuesto es producir enzimas a partir del bagazo cervecero también conocido como grano gastado.
El bagazo cervecero, rico en fibra y proteínas, es un subproducto generado durante la elaboración de la cerveza, cuando el grano se separa del mosto dulce tras la maceración. Su composición lo convierte en un ingrediente valioso con un gran potencial para la fortificación de alimentos, la producción de biocombustibles y como sustrato en la síntesis de enzimas [14-16]. Además, es un medio ideal para el crecimiento de microorganismos, especialmente hongos, los cuales tienen la capacidad de producir enzimas específicas según el sustrato que metabolizan [17]. En cierto sentido, podría decirse que, para ellos, la frase “eres lo que comes” se transforma en “produces acorde a lo que consumes”.
Una de las principales ventajas de los hongos es su capacidad para secretar enzimas de manera extracelular, lo que facilita su recolección y posterior purificación [18]. Este enfoque no sólo permite reutilizar un subproducto que, de otro modo, sería descartado o utilizado como alimento para animales de engorda, sino que también fomenta la producción sostenible de enzimas con amplias aplicaciones industriales. Entre estas destaca la optimización de procesos alimentarios, incluida la elaboración de la propia cerveza, cerrando así un ciclo perfecto dentro del modelo de economía circular.
Cada paso en este proyecto me ha permitido reconectar con mi yo juvenil, ese estudiante curioso que alguna vez se preguntó por qué se producían tantas enzimas en el mundo. Ahora, desde el otro lado del aula, comparto ese mismo conocimiento con mis alumnos, buscando que también ellos se maravillen con las conexiones entre la ciencia y la vida cotidiana. Cada etapa en este proyecto ha sido una oportunidad para vincular conceptos aprendidos en clase con problemas reales y soluciones innovadoras. Recordándonos que incluso algo tan común como la carnita asada puede convertirse en el punto de partida para explorar los vastos alcances de la ciencia y la tecnología. Porque los procesos científicos no están aislados: se entrelazan y se manifiestan en cada aspecto de nuestra vida diaria, desde la producción de enzimas hasta los productos que consumimos con naturalidad.
Referencias
[1] Koolman, J., & Röhm, K. H. (2004). Bioquímica: texto y atlas. Editorial Médica Panamericana.
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[6] Farooq, M. A., Ali, S., Hassan, A., Tahir, H. M., Mumtaz, S., & Mumtaz, S. (2021). Biosynthesis and industrial applications of α-amylase: a review. Archives of Microbiology, 203, 1281–1292.
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[16] Saldarriaga Hernández, S. C., & Carrillo Nieves, D. (2025). Bacterias en acción: ¿se puede transformar el bagazo cervecero en biocombustible? TecScience.
[17] Suwannarach, N., Kumla, J., Zhao, Y., & Kakumyan, P. (2022). Impact of Cultivation Substrate and Microbial Community on Improving Mushroom Productivity: A Review. Biology, 11.
[18] El-Gendi, H., Saleh, A. K., Badierah, R., Redwan, E. M., El-Maradny, Y. A., & El-Fakharany, E. M. (2022). A Comprehensive Insight into Fungal Enzymes: Structure, Classification, and Their Role in Mankind’s Challenges. Journal of Fungi, 8.
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